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<!DOCTYPE html>

<title>Peptid</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Peptid</span></h1>

</header>

</div>

<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr"><p>Ein <b>Peptid</b> ist eine <a href="Organische_Chemie" title="Organische Chemie">organische</a> <a href="Chemische_Verbindung" title="Chemische Verbindung">Verbindung</a>, die <a href="Peptidbindung" title="Peptidbindung">Peptidbindungen</a><sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> zwischen <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a> enthält. Nach deren Anzahl werden <i>Oligopeptide</i> mit wenigen von <i>Polypeptiden</i> mit vielen Aminosäuren unterschieden. Lange Polypeptidketten werden auch als <a href="Protein" title="Protein">Proteine</a> bezeichnet, insbesondere die durch <a href="Proteinbiosynthese" title="Proteinbiosynthese">Proteinbiosynthese</a> gebildeten.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Eigenschaften">Eigenschaften</h2></div>

<p>Peptide, bei denen einzelne Aminosäuren in einer definierten Reihenfolge (<a href="Aminos%C3%A4uresequenz" title="Aminosäuresequenz">Sequenz</a>) linear zu einer Kette verbunden sind, können als ein kleines <a href="Protein" title="Protein">Protein</a> betrachtet werden.<sup id="cite_ref-jakubke_2-0" class="reference"><a href="#cite_note-jakubke-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Peptide mit zirkulär gebundenen Aminosäuren werden <a href="Cyclopeptide" title="Cyclopeptide">Cyclopeptide</a> genannt. Peptide unterscheiden sich daneben vor allem durch ihre <a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">molaren Massen</a>. Die Abgrenzung zu Proteinen nach Anzahl der verknüpften Aminosäuren ist fließend; bei einer Kette von mehr als ungefähr 100 verknüpften Aminosäuren, die sich zu einer bestimmten Form <a href="Proteinfaltung" title="Proteinfaltung">auffaltet</a>, wird das Molekül gemeinhin als Protein bezeichnet. Peptide mit <a href="Glykosylierung" title="Glykosylierung">Glykosylierungen</a> werden als <a href="Glykopeptid" title="Glykopeptid">Glykopeptide</a> bezeichnet bzw. als <a href="Glykoproteine" title="Glykoproteine">Glykoproteine</a>, Peptide mit <a href="Lipide" title="Lipide">Lipiden</a> als <a href="Lipopeptid" class="mw-redirect" title="Lipopeptid">Lipopeptide</a> bzw. als <a href="Lipoproteine_(Posttranslationale_Modifikation)" title="Lipoproteine (Posttranslationale Modifikation)">Lipoproteine</a>.

</p><p>Organismen können Peptide durch <a href="Translation_(Biologie)" title="Translation (Biologie)">Translation</a> ausschließlich aus α-Aminosäuren der <small>L</small>-Form bilden, denn für diesen Prozess stehen allein die <a href="Genetischer_Code#Universalität_des_Codes" title="Genetischer Code">genetisch codierten</a> Aminosäuren zur Verfügung, die an eine <a href="TRNA" title="TRNA">tRNA</a> gebunden werden. Vereinzelt finden sich bei Lebewesen verschiedener <a href="Reich_(Biologie)" title="Reich (Biologie)">Reiche</a> auch <small>D</small>-Aminosäuren in Peptiden, diese sind jedoch Produkte spezieller Stoffwechselwege einer <a href="Nichtribosomale_Peptidsynthese" class="mw-redirect" title="Nichtribosomale Peptidsynthese">nichtribosomalen Peptidsynthese</a> und nicht der <a href="Proteinbiosynthese" title="Proteinbiosynthese">Proteinbiosynthese</a>.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Peptide erfüllen eine große Anzahl physiologischer Funktionen und können beispielsweise als <a href="Hormon" title="Hormon">Hormone</a> wirken, andere zeigen entzündungshemmende oder (etwa <i>toxische Peptide</i><sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>) entzündungsfördernde Wirkungen; es gibt auch <a href="Antimikrobielle_Peptide" title="Antimikrobielle Peptide">antimikrobielle Peptide</a> mit <a href="Antibiotikum" title="Antibiotikum">antibiotischen</a> oder <a href="Virostatikum" title="Virostatikum">antiviralen</a> Wirkungen. In einigen Fällen ist ihre Wirkungsweise gut erforscht.

</p><p>Die Bezeichnung <i>Peptid</i> wurde erstmals 1902 von <a href="Emil_Fischer" title="Emil Fischer">Emil Fischer</a> verwendet<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> für die Ausgangsstoffe der Proteinabbauprodukte durch <a href="Pepsin" title="Pepsin">Pepsin</a> im <a href="Pepton" title="Pepton">Pepton</a> (zu <span style="font-style:normal;font-weight:normal"><a href="Altgriechische_Sprache" title="Altgriechische Sprache">altgriechisch</a></span> <span lang="grc-Grek" class="Grek" style="font-style:normal">πεπτικός</span> <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r261937631">

/* start https://de.wikipedia.org/ */

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/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><span class="Latn" lang="grc-Latn" style="font-weight:normal;font-style:italic">peptikos</span> „verdauungsfähig“, dieses von <span lang="grc-Grek" class="Grek">πεπτός</span> <span class="Latn" lang="grc-Latn" style="font-weight:normal;font-style:italic">peptos</span> „gekocht“), begriffen als aus <a href="Monomer" title="Monomer">Monomeren</a> aufgebaut, analog einem <a href="Polysaccharide" title="Polysaccharide">Polysaccharid</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Struktur">Struktur</h2></div>

<p>Bei der Kondensation von Aminosäuren reagiert die <a href="Carboxygruppe" title="Carboxygruppe">Carboxygruppe</a> der einen Aminosäure formal unter Wasserabspaltung mit der <a href="Aminogruppe" title="Aminogruppe">Aminogruppe</a> der anderen Aminosäure zur Säureamidgruppierung -CO-NH-, die neu geknüpfte <a href="Carbons%C3%A4ureamide" title="Carbonsäureamide">Amidbindung</a> zwischen dem Kohlenstoffatom der <a href="Carbonylgruppe" title="Carbonylgruppe">Carbonylgruppe</a> und dem Stickstoffatom wird eine <a href="Peptidbindung" title="Peptidbindung">Peptidbindung</a>. Die freie Aminogruppe an einem Ende des Peptids nennt man <a href="N-Terminus" title="N-Terminus"><i>N</i>-Terminus</a>, die freie Carboxygruppe am anderen Ende wird <a href="C-Terminus" title="C-Terminus"><i>C</i>-Terminus</a> genannt.

</p><p>Das <i>N</i>-terminale Ende wird konventionell links geschrieben, das <i>C</i>-terminale Ende rechts. Bis auf die <i>C</i>-terminale Aminosäure erhalten alle linksstehenden Aminosäuren die Endung -yl an ihren Trivialnamen, lediglich der Name der rechtsstehenden Aminosäure ändert sich nicht (Beispiel: Ein Dipeptid, das sich aus zwei Alanin-Aminosäuren zusammensetzt, heißt demnach Alanyl-Alanin).

</p><p>Die Peptidbindung ist nicht frei drehbar, da es zwei Resonanzstrukturen gibt. Dies spielt eine wichtige Rolle bei der Struktur von Proteinen.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einteilung">Einteilung</h2></div>

<p>Allgemein werden Peptide unterschieden nach Anzahl der Aminosäuren, aus denen ein Peptidmolekül besteht. Die Zahl an jeweils möglichen Kombinationen nimmt exponentiell zu, zur Basis 20 bei Beschränkung auf die 20 <a href="Kanonische_Aminos%C3%A4uren" class="mw-redirect" title="Kanonische Aminosäuren">kanonischen</a> Aminosäuren der Proteinbiosynthese.

</p>

<th>Bezeichnung</th>

<th><i>n</i><br>Anzahl<br>Aminosäuren</th>

<th>20<sup><i>n</i></sup><br>mögliche<br>Kombinationen

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Dipeptide" title="Dipeptide">Dipeptide</a></td>

<td align="center">400

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Tripeptide" title="Tripeptide">Tripeptide</a></td>

<td align="center">8.000

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Tetrapeptide" title="Tetrapeptide">Tetrapeptide</a></td>

<td align="center">160.000

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Pentapeptide" title="Pentapeptide">Pentapeptide</a></td>

<td align="center">3.200.000

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Hexapeptide" title="Hexapeptide">Hexapeptide</a></td>

<td align="center">64.000.000

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Heptapeptide" title="Heptapeptide">Heptapeptide</a></td>

<td align="center">1.280.000.000

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Octapeptide" title="Octapeptide">Octapeptide</a></td>

<td align="center">25.600.000.000

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Nonapeptide" title="Nonapeptide">Nonapeptide</a></td>

<td align="center">512.000.000.000

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Oligopeptide" title="Oligopeptide">Oligopeptide</a></td>

<td align="center">unter ca. 10<sup id="cite_ref-Römpp_6-0" class="reference"><a href="#cite_note-Römpp-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></td>

<td>

</td></tr>

<tr>

<td>Polypeptide</td>

<td>

</td></tr>

<tr>

<td>Makropeptide</td>

<td>

</td></tr>

</tbody></table>

<p>Bei den meisten Peptiden bilden die miteinander verbundenen Aminosäuren Ketten; deren Enden werden als <a href="N-Terminus" title="N-Terminus"><i>N</i>-</a> und <a href="C-Terminus" title="C-Terminus"><i>C</i>-Terminus</a> bezeichnet, die Zahl an Aminosäuren als Kettenlänge. Bei <a href="Cyclopeptide" title="Cyclopeptide">Cyclopeptiden</a> sind zwei oder mehr Aminosäuren ringförmig miteinander verbunden.

</p><p><a href="Proteine" class="mw-redirect" title="Proteine">Proteine</a> bestehen zumeist aus Polypeptidketten von über hundert Aminosäuren. Sie haben durch <a href="Proteinfaltung" title="Proteinfaltung">Proteinfaltung</a> eine bestimmte räumliche Struktur, die für ihre biologische Funktion wesentlich ist und mittels <a href="Disulfidbr%C3%BCcke" title="Disulfidbrücke">Disulfidbrücken</a> stabilisiert werden kann. Proteine können sich darüber hinaus zusammenlagern und einen <a href="Proteinkomplex" title="Proteinkomplex">Proteinkomplex</a> bilden, so beispielsweise <a href="H%C3%A4moglobin#Hämoglobin-Typen" title="Hämoglobin">Hämoglobine</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Oligopeptide">Oligopeptide</h3></div>

<p>Als Oligopeptide werden <a href="Chemische_Verbindung" title="Chemische Verbindung">chemische Verbindungen</a> bezeichnet, die aus bis zu zehn <a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäuren</a> bestehen, die untereinander über <a href="Peptidbindung" title="Peptidbindung">Peptidbindungen</a> verknüpft sind.

</p><p>Gebildet wird ein Oligopeptid, indem unter Wasserabspaltung die <a href="Aminogruppe" title="Aminogruppe">Aminogruppe</a> einer ersten Aminosäure mit der Carboxygruppe einer zweiten Aminosäure reagiert. Daraufhin reagiert die freie Aminogruppe des entstandenen Dipeptids mit der Carboxygruppe einer weiteren Aminosäure. Nach diesem Muster können weitere Aminosäuren angeknüpft werden, sodass eine kurze Kette von Aminosäuren entsteht, die über Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Werden auch die beiden Kettenenden miteinander verknüpft, entsteht ein zyklisches Peptid (siehe <a href="#Cyclopeptide">unten</a>).

</p><p>Oligopeptide spielen z. B. als Bestandteile von <a href="Enzym" title="Enzym">Enzymen</a> bei Entgiftungs-, Transport- und <a href="Stoffwechsel" title="Stoffwechsel">Stoffwechselprozessen</a> eine Rolle.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Polypeptid">Polypeptid</h3></div>

<p>Ein <b>Polypeptid</b> ist ein Peptid, das aus mindestens zehn <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a> besteht, die durch <a href="Peptidbindung" title="Peptidbindung">Peptidbindungen</a> miteinander verknüpft sind. Polypeptide können sowohl natürlichen Ursprungs (z. B. durch <a href="Translation_(Biologie)" title="Translation (Biologie)">Translation</a> an Ribosomen) als auch synthetisch hergestellt sein. Die Bezeichnung wurde durch Arbeiten des Chemikers <a href="Emil_Fischer" title="Emil Fischer">Emil Fischer</a>, der zwischen 1899 und 1906 grundlegende Studien zur Peptidsynthese veröffentlichte, etabliert.<sup id="cite_ref-Fischer1906_7-0" class="reference"><a href="#cite_note-Fischer1906-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Polypeptidketten mit einer Länge von etwa 50 bis 100 Aminosäuren oder mehr werden üblicherweise als <a href="Protein" title="Protein">Proteine</a> bezeichnet. Im Gegensatz zu kurzen Peptiden weisen Proteine eine komplexe <a href="Terti%C3%A4rstruktur" title="Tertiärstruktur">Tertiärstruktur</a> auf, die durch <a href="Wasserstoffbr%C3%BCckenbindung" title="Wasserstoffbrückenbindung">Wasserstoffbrücken</a>, <a href="Disulfidbr%C3%BCcke" title="Disulfidbrücke">Disulfidbrücken</a> und andere intramolekulare Wechselwirkungen stabilisiert wird. Diese spezifische Faltung, die sogenannte <a href="Proteinfaltung" title="Proteinfaltung">Proteinfaltung</a>, bestimmt maßgeblich die biologische Funktion des Moleküls.

</p><p>Die Abgrenzung zwischen Peptid, Polypeptid und Protein ist nicht strikt festgelegt und variiert je nach Kontext. Häufig werden die Begriffe überlappend oder inkonsistent verwendet.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Cyclopeptide">Cyclopeptide</h3></div>

<div class="hauptartikel" role="navigation"><span class="hauptartikel-pfeil" title="siehe" aria-hidden="true" role="presentation">→ </span><i><span class="hauptartikel-text">Hauptartikel</span>: <a href="Cyclopeptide" title="Cyclopeptide">Cyclopeptide</a></i></div>

<p>Zyklische Peptide bestehen aus zwei oder mehr Aminosäuren, die ringförmig angeordnet sind. Daher besitzen Cyclopeptide keine <i>C</i>-terminale und keine <i>N</i>-terminale Aminosäure. Alle zyklischen Peptide sind somit zugleich <a href="Lactame" title="Lactame">Lactame</a>. In den ringförmigen Peptiden liegen <i>cis</i>-Peptidbindungen vor, während in den meisten nativen (kettenförmigen) Proteinen <i>trans</i>-Peptidbindungen dominieren. 2,5-<a href="Diketopiperazine" title="Diketopiperazine">Diketopiperazine</a> sind die einfachsten zyklischen Dipeptide. Einige Antibiotika sind Cyclopeptide, z. B. <a href="Ciclosporin" title="Ciclosporin">Ciclosporin</a>.<sup id="cite_ref-8" class="reference"><a href="#cite_note-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Peptide_mit_α-Peptidbindungen_und_ω-Peptidbindungen_sowie_Isopeptide"><span id="Peptide_mit_.CE.B1-Peptidbindungen_und_.CF.89-Peptidbindungen_sowie_Isopeptide"></span>Peptide mit α-Peptidbindungen und ω-Peptidbindungen sowie Isopeptide</h3></div>

<p>Genau genommen entstehen Peptide durch die Verknüpfung <i>α-ständiger</i> Amino- und Carboxygruppen von α-Aminosäuren, die dann über α-<a href="Peptidbindung" title="Peptidbindung">Peptidbindungen</a> verknüpft sind.<sup id="cite_ref-jakubke3_9-0" class="reference"><a href="#cite_note-jakubke3-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<p>Es gibt jedoch auch α-Aminosäuren, die neben der α-Aminogruppe eine <i>zweite</i> Aminogruppe enthalten, z. B. <small>L</small>-<a href="Lysin" title="Lysin">Lysin</a>. Ebenso gibt es α-Aminosäuren, die neben der α-Carboxygruppe eine <i>zweite</i> Carboxygruppe enthalten, z. B. <small>L</small>-<a href="Asparagins%C3%A4ure" title="Asparaginsäure">Asparaginsäure</a> und <small>L</small>-<a href="Glutamins%C3%A4ure" title="Glutaminsäure">Glutaminsäure</a>.

Wenn nun die Verknüpfung der Aminosäuren <i>nicht</i> ausschließlich durch die α-ständigen Amino- und Carboxygruppen erfolgt, sondern unter Beteiligung einer end- oder seitenständigen Diaminocarbonsäuren (wie <small>L</small>-Lysin) und Aminodicarbonsäuren (wie <small>L</small>-Asparaginsäure und <small>L</small>-Glutaminsäure) so entstehen Peptide mit einer ω-Peptidbindung.<sup id="cite_ref-jakubke2_10-0" class="reference"><a href="#cite_note-jakubke2-10"><span class="cite-bracket">[</span>10<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<p>In der Natur kommen auch Mischformen vor, so enthält das Tripeptid <a href="Glutathion" title="Glutathion">Glutathion</a> (γ-<small>L</small>-Glutamyl-<small>L</small>-cysteinglycin)<sup id="cite_ref-Römpp4_11-0" class="reference"><a href="#cite_note-Römpp4-11"><span class="cite-bracket">[</span>11<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> je eine α-Peptidbindung und eine ω-Peptidbindung.

Die Peptidbindung zwischen der seitenständigen ε-Aminogruppe von <small>L</small>-Lysin und der seitenständigen Carboxygruppe von Asparaginsäure oder Glutaminsäure wird auch <a href="Isopeptidbindung" title="Isopeptidbindung">Isopeptidbindung</a> genannt.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Peptidsynthese">Peptidsynthese</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Ribosomale_Peptidsynthese">Ribosomale Peptidsynthese</h3></div>

<div class="hauptartikel" role="navigation"><span class="hauptartikel-pfeil" title="siehe" aria-hidden="true" role="presentation">→ </span><i><span class="hauptartikel-text">Hauptartikel</span>: <a href="Proteinbiosynthese" title="Proteinbiosynthese">Proteinbiosynthese</a></i></div>

<p>In den <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zellen</a> von Lebewesen werden an den <a href="Ribosom" title="Ribosom">Ribosomen</a> einzelne Polypeptidketten aufgebaut, die anschließend zum <a href="Protein" title="Protein">Protein</a> <a href="Proteinfaltung" title="Proteinfaltung">auffalten</a>. Diese ribomosomale Peptidsynthese wird auch Proteinbiosynthese genannt.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Nichtribosomale_Peptidsynthese">Nichtribosomale Peptidsynthese</h3></div>

<p>Daneben gibt es bei manchen Organismen auch eine <a href="Nichtribosomale_Peptidsynthese" class="mw-redirect" title="Nichtribosomale Peptidsynthese">nichtribosomale Peptidsynthese</a> auf rein <a href="Enzym" title="Enzym">enzymatischem</a> Weg mittels <i>Nichtribosomaler Peptidsynthetasen</i> (<b>NRPS</b>). Durch NRPS können auch <a href="D-Aminos%C3%A4uren" title="D-Aminosäuren"><small>D</small>-Aminosäuren</a> eingebaut werden oder Cyclopeptide entstehen als <a href="Nichtribosomales_Peptid" title="Nichtribosomales Peptid">nichtribosomales Peptid</a> (NRP). Solche NRPS kommen nicht nur in verschiedenen Mikroorganismen der drei <a href="Dom%C3%A4ne_(Biologie)" title="Domäne (Biologie)">Domänen</a> von <a href="Bakterien" title="Bakterien">Bakterien</a>, <a href="Archaeen" title="Archaeen">Archaeen</a> und <a href="Eukaryoten" title="Eukaryoten">Eukaryoten</a> vor, sondern beispielsweise auch bei mehrzelligen Organismen vieler <a href="Pilze" title="Pilze">Pilze</a> und bei einigen <a href="Weichtiere" title="Weichtiere">Weichtieren</a>.<sup id="cite_ref-pmc4078802_12-0" class="reference"><a href="#cite_note-pmc4078802-12"><span class="cite-bracket">[</span>12<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Technisch-chemische_Peptidsynthese">Technisch-chemische Peptidsynthese</h3></div>

<div class="hauptartikel" role="navigation"><span class="hauptartikel-pfeil" title="siehe" aria-hidden="true" role="presentation">→ </span><i><span class="hauptartikel-text">Hauptartikel</span>: <a href="Peptidsynthese" title="Peptidsynthese">Peptidsynthese</a></i></div>

<p>Die technisch-chemische Synthesemethode<sup id="cite_ref-jakubke1_13-0" class="reference"><a href="#cite_note-jakubke1-13"><span class="cite-bracket">[</span>13<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> der Wahl für ein Peptid bestimmter Sequenz unterscheidet sich je nach dessen Länge:

</p>

<ul><li>Kurze Peptide werden schrittweise aus der Verknüpfung von Aminosäuren aufgebaut</li>

<li>Längere Peptide werden aus der Verknüpfung kürzerer Peptide aufgebaut</li></ul>

<p>Wird versucht ein bestimmtes Dipeptid (z. B. Gly-Val) aus zwei verschiedenen Aminosäuren (Gly + Val) durch thermische Dehydratisierung herzustellen, entstehen eine Reihe von unerwünschten Produkten in beachtlicher Menge:<sup id="cite_ref-vollhardt_14-0" class="reference"><a href="#cite_note-vollhardt-14"><span class="cite-bracket">[</span>14<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p><span class="mwe-math-element mwe-math-element-inline"><span class="mwe-math-mathml-inline mwe-math-mathml-a11y" style="display: none;"><math xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML" alttext="{\displaystyle \mathrm {\ Gly+Val\rightarrow Gly{-}Gly\ +\ Gly{-}Val\ +\ Val{-}Gly\ +\ Val{-}Val\ +\ Gly{-}Val{-}Val\ +} }">

</mrow>

</mrow>

</mrow>

</mrow>

</mrow>

</mrow>

</mrow>

</mstyle>

</mrow>

<annotation encoding="application/x-tex">{\displaystyle \mathrm {\ Gly+Val\rightarrow Gly{-}Gly\ +\ Gly{-}Val\ +\ Val{-}Gly\ +\ Val{-}Val\ +\ Gly{-}Val{-}Val\ +} }</annotation>

</semantics>

</math></span><img src="./_assets_/eb734a37dd21ce173a46342d1cc64c92/78fc51d812f0d2b1e33acb11e2f431b6623cb76b.svg" class="mwe-math-fallback-image-inline mw-invert skin-invert" aria-hidden="true" style="vertical-align: -0.671ex; width:83.339ex; height:2.509ex;" alt="{\displaystyle \mathrm {\ Gly+Val\rightarrow Gly{-}Gly\ +\ Gly{-}Val\ +\ Val{-}Gly\ +\ Val{-}Val\ +\ Gly{-}Val{-}Val\ +} }" loading="lazy"></span> <span class="mwe-math-element mwe-math-element-inline"><span class="mwe-math-mathml-inline mwe-math-mathml-a11y" style="display: none;"><math xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML" alttext="{\displaystyle \mathrm {\ Val{-}Val{-}Gly\ +\dots } }">

</mrow>

</mrow>

</mrow>

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</mrow>

<annotation encoding="application/x-tex">{\displaystyle \mathrm {\ Val{-}Val{-}Gly\ +\dots } }</annotation>

</semantics>

</math></span><img src="./_assets_/eb734a37dd21ce173a46342d1cc64c92/138c3712fe2a81f4731c50a7c790736033ea1f72.svg" class="mwe-math-fallback-image-inline mw-invert skin-invert" aria-hidden="true" style="vertical-align: -0.671ex; width:21.145ex; height:2.509ex;" alt="{\displaystyle \mathrm {\ Val{-}Val{-}Gly\ +\dots } }" loading="lazy"></span>

</p><p>Um die <a href="Selektivit%C3%A4t_(Chemie)" title="Selektivität (Chemie)">Selektivität</a> zu erhöhen, werden die Carboxy- und Aminogruppen, die nicht verknüpft werden sollen, mit einer <a href="Schutzgruppe" title="Schutzgruppe">Schutzgruppe</a>

versehen (z. B. Ester, <a href="Boc-Schutzgruppe" title="Boc-Schutzgruppe">Boc</a>, <a href="Fmoc-Schutzgruppe" title="Fmoc-Schutzgruppe">Fmoc</a>).

</p><p>Verschiedene <a href="Kopplungsreagenz" class="mw-redirect" title="Kopplungsreagenz">Kopplungsreagenzien</a> werden verwendet, welche die ungeschützte <a href="Carboxygruppe" title="Carboxygruppe">Carboxygruppe</a> der einen Aminosäure aktivieren und so die Verknüpfung mit der Aminofunktion der zweiten Aminosäure bei milden Bedingungen ermöglichen. Es gibt verschiedene Klassen solcher Kopplungsreagenzien:<sup id="cite_ref-tetrahedron_15-0" class="reference"><a href="#cite_note-tetrahedron-15"><span class="cite-bracket">[</span>15<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<ul><li>Phosphonium-Reagenzien (z. B. <a href="BOP-Reagenz" title="BOP-Reagenz">BOP</a>, <a href="PyBOP" title="PyBOP">PyBOP</a>)</li>

<li>Uronium-Reagenzien (z. B. <a href="HBTU" title="HBTU">HBTU</a>, <a href="HATU" title="HATU">HATU</a>, <a href="TBTU" class="mw-redirect" title="TBTU">TBTU</a>)</li>

<li>Immonium-Reagenzien</li>

<li>Carbodiimid-Reagenzien (z. B. <a href="Dicyclohexylcarbodiimid" title="Dicyclohexylcarbodiimid">DCC</a>, <a href="1-Ethyl-3-(3-dimethylaminopropyl)carbodiimid" title="1-Ethyl-3-(3-dimethylaminopropyl)carbodiimid">EDC</a>)</li>

<li>Imidazolium-Reagenzien (z. B. <a href="Carbonyldiimidazol" title="Carbonyldiimidazol">CDI</a>)</li>

<li>Organophosphorige Reagenzien</li>

<li>Saure halogenierende Reagenzien</li>

<li>Chloroformate und andere</li></ul>

<p>Nachdem so die Peptidbindung geknüpft wurde, wird eine der beiden Schutzgruppen selektiv entfernt. Dann kann mit einer weiteren entsprechend geschützten Aminosäure erneut gekuppelt werden usw. Am Ende werden alle Schutzgruppen entfernt und man isoliert das gewünschte Peptid.

</p><p>Die Synthese kann in flüssiger Phase oder als <a href="Merrifield-Synthese" title="Merrifield-Synthese">Festphasensynthese</a> geschehen. Zudem können auch <a href="Enzymatische_Peptidsynthese" title="Enzymatische Peptidsynthese">Enzyme zur Peptidsynthese</a> eingesetzt werden.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>

<ul><li><a href="Pepzym" class="mw-redirect" title="Pepzym">Pepzym</a></li>

<li><a href="Peptid-Nukleins%C3%A4ure" title="Peptid-Nukleinsäure">Peptid-Nukleinsäure</a> (PNA)</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>S. Donadio, P. Monciardini, M. Sosio: <i>Polyketide synthases and nonribosomal peptide synthetases: the emerging view from bacterial genomics.</i> In: <i><a href="Natural_Product_Reports" title="Natural Product Reports">Natural Product Reports</a></i> Band 24, Nummer 5, Oktober 2007, S. 1073–1109. <a href="https://doi.org/10.1039/b514050c" class="extiw external" title="doi:10.1039/b514050c">doi:10.1039/b514050c</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17898898?dopt=Abstract">PMID 17898898</a>.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><span class="noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Wiktionary"></span></span></span><b><a href="https://de.wiktionary.org/wiki/Peptid" class="extiw external" title="wikt:Peptid">Wiktionary: Peptid</a></b> – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen</div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Commons"></span></span></div><b><span class=""><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Peptides?uselang=de"><span lang="en">Commons</span>: Peptid</a></span></b> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.peptidesguide.com/">Peptides Guide</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">Im kleinstmöglichen Peptid, einem Dipeptid aus zwei Aminosäuren, liegt nur eine Peptidbindung vor.</span>

</li>

<li id="cite_note-jakubke-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-jakubke_2-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: <i>Aminosäuren, Peptide, Proteine</i>, Verlag Chemie, Weinheim, 1-505, 1982, ISBN 3-527-25892-2.</span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">G. Kreil: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">D-amino acids in animal peptides</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic"><a href="Annual_Review_of_Biochemistry" title="Annual Review of Biochemistry">Annual Review of Biochemistry</a></cite>. 66. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1</span>, 1997, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>337–345</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.66.1.337">10.1146/annurev.biochem.66.1.337</a></span> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Peptid&rft.atitle=D-amino+acids+in+animal+peptides&rft.au=G.%26%2332%3BKreil&rft.date=1997&rft.doi=10.1146%2Fannurev.biochem.66.1.337&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=Annual+Review+of+Biochemistry&rft.pages=337-345&rft.volume=66.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text">Vergleiche etwa <i>Proteinaseninhibition verringert die Häufigkeit postoperativer Komplikationen. Trasylol schützt den Patienten vor den Folgen von Hypoxie und Acidose.</i> In: <i>Der Anaesthesist.</i> Band 33, Heft 1, Januar 1984, S. A 17 (Anzeige von Bayer Leverkusen).</span>

</li>

<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text">E. Fischer: <i>Über die Hydrolyse der Proteinstoffe.</i> In: <i>Chemikerzeitung.</i> Band 26, 1902, S. 939–940.</span>

</li>

<li id="cite_note-Römpp-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Römpp_6-0">↑</a></span> <span class="reference-text"><a href="Otto-Albrecht_Neum%C3%BCller" title="Otto-Albrecht Neumüller">Otto-Albrecht Neumüller</a> (Hrsg.): <a href="R%C3%B6mpp_Lexikon_Chemie" title="Römpp Lexikon Chemie"><i>Römpps Chemie-Lexikon.</i></a> Band 4: <i>M–Pk.</i> 8. neubearbeitete und erweiterte Auflage. Franckh’sche Verlagshandlung, Stuttgart 1985, ISBN 3-440-04514-5, S. 2894.</span>

</li>

<li id="cite_note-Fischer1906-7"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Fischer1906_7-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Fischer, E. (1906): Über die Hydrolyse der Proteinstoffe. <i>Berichte der deutschen chemischen Gesellschaft</i>.</span>

</li>

<li id="cite_note-8"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-8">↑</a></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www-oc.chemie.uni-regensburg.de/OCP/ch/chb/oc4/ss04/Peptides2.pdf"><i>Biologisch aktive Peptide.</i></a> Script der Universität Leipzig, S. 16, (PDF; 3,2 MB).</span>

</li>

<li id="cite_note-jakubke3-9"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-jakubke3_9-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: <i>Aminosäuren, Peptide, Proteine</i>, Verlag Chemie, Weinheim, S. 99, 1982, ISBN 3-527-25892-2.</span>

</li>

<li id="cite_note-jakubke2-10"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-jakubke2_10-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: <i>Aminosäuren, Peptide, Proteine</i>, Verlag Chemie, Weinheim, S. 99, 1982, ISBN 3-527-25892-2.</span>

</li>

<li id="cite_note-Römpp4-11"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Römpp4_11-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Otto-Albrecht Neumüller (Hrsg.): <i>Römpps Chemie-Lexikon.</i> Band 2: <i>Cm–G.</i> 8. neubearbeitete und erweiterte Auflage. Franckh’sche Verlagshandlung, Stuttgart 1981, ISBN 3-440-04512-9, S. 1511.</span>

</li>

<li id="cite_note-pmc4078802-12"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-pmc4078802_12-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Hao Wang, David Fewer, Liisa Holm, Leo Rouhiainen, Kaarina Sivonena: <cite style="font-style:italic">Atlas of nonribosomal peptide and polyketide biosynthetic pathways reveals common occurrence of nonmodular enzymes</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Proc Natl Acad Sci USA</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>111</span>. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>25</span>, Juni 2014, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>9259–9264</span>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4078802/">PMC 4078802</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Peptid&rft.atitle=Atlas+of+nonribosomal+peptide+and+polyketide+biosynthetic+pathways+reveals+common+occurrence+of+nonmodular+enzymes&rft.au=Hao+Wang%2C+David+Fewer%2C+Liisa+Holm%2C+...&rft.date=2014-06&rft.genre=journal&rft.issue=25&rft.jtitle=Proc+Natl+Acad+Sci+USA&rft.pages=9259-9264&rft.pmc=4078802&rft.volume=Band+111.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-jakubke1-13"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-jakubke1_13-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: <i>Aminosäuren, Peptide, Proteine</i>, Verlag Chemie, Weinheim, 107–261, 1982, ISBN 3-527-25892-2.</span>

</li>

<li id="cite_note-vollhardt-14"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-vollhardt_14-0">↑</a></span> <span class="reference-text">K. P. C. Vollhardt, N. E. Schore: <i>Organische Chemie</i>, 4. Auflage, Wiley-VCH, S. 1399–1402, 2005.</span>

</li>

<li id="cite_note-tetrahedron-15"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-tetrahedron_15-0">↑</a></span> <span class="reference-text">S.Y. Han, Y.A. Kim: <i><a href="Tetrahedron" title="Tetrahedron">Tetrahedron</a></i>, 60, 2004, S. 2447–2467.</span>

</li>

</ol></div><div><div class="zim-footer">

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